Физико химические свойства казеина. Казеиновый протеин – свойства и применение

Страница 1

Около 95% казеина находится в молоке в виде сравнительно крупных коллоидных частиц - мицелл - которые имеют рыхлую структуру, они сильно гидратированы.

В растворе казеин имеет ряд свободных функциональных групп, которые обуславливают его заряд, характер взаимодействия с Н2О (гидрофильность) и способность вступать в химические реакции.

Носителями отрицательных зарядов и кислых свойств казеина является β и γ-карбоксильные группы аспаргиновой и глютаминовой кислот, положительных зарядов и основных свойств - å-аминогрупп лизина, гуанидовые группы аргинина и имидазольные группы гистидина. При рН свежего молока (рН 6,6) казеин имеет отрицательный заряд: равенство положительных и отрицательных зарядов (изоэлектрическое состояние белка) наступает в кислой среде при рН 4,6-4,7; следовательно в составе казеина преобладают дикарбоновые кислоты, кроме того, отрицательный заряд и кислые свойства казеина усиливают гидроксильные группы фосфорной кислоты. Казеин принадлежит к фосфоропротеидам - в своем составе содержит Н3РО4 (органический фосфор), присоединенную моноэфирной связью к остаткам серина.

Гидрофильные свойства зависят от структуры, заряда молекул, рН среды, концентрации в ней солей, а также других факторов.

Своими полярными группами и пептидными группировками главных цепей казеин связывает значительное количество Н2О - не более 2 ч. на 1 ч. белка, что имеет практическое значение, обеспечивает устойчивость частиц белка в сыром, пастеризованном и стерилизованном молоке; обеспечивает структурно-механические свойства (прочность, способность отделить сыворотку) кислотных и кислотно-сычужных сгустков, образующихся при выработке кисломолочных продуктов и сыра, т. к. в процессе высокотемпературной тепловой обработке молока денатурируется β-лактоглобулин взаимодействуя с казеином и свойства гидрофильные казеина усиливаются: обеспечивая влагоудерживающую и водосвязывающую способность сырной массы при созревании сыра, т. е. консистенция готового продукта.

Казеин – амфотерин. В молоке он имеет явно выраженные кислые свойства.

СООН СОО-

Его свободные карбоксильные группы дикарбоновых аминокислот и гидроксильные группы фосфорной кислоты взаимодействуя с ионами солей щелочных и щелочноземельных металлов (Na+, K+, Ca+2 , Mg+2) образуют казеинаты. Щелочные растворители в Н2О, щелочноземельные нерастворимы. Казеинат кальция и натрия имеют большое значение при производстве плавленых сыров, при котором часть казеината кальция превращается в пластичный эмульгирующий казеинат натрия, который все шире используется в качестве добавки при производстве пищевых продуктов.

Свободные аминогруппы казеина взаимодействуют с альдегидом, например с формальдегидом:

R − NH2 + 2CH2O → R − N

Эту реакцию используют при определении белка в молоке методом формального титрования.

Взаимодействие свободных аминогрупп казеина (в первую очередь S-аминогрупп лизина) с альдегидными группами лактозы и глюкозы объясняется первая стадия реакции меланоидинообразования:

R - NH2 + C – R R - N = CH - R + H2O

альдозиламин

Для практики молочной промышленности особый интерес представляет прежде всего способность казеина к коагуляции (осаждению). Коагуляцию можно осуществить с помощью кислот, ферментов (сычужного), гидроколлоидов (пектин).

В зависимости от вида осаждения различают: кислотный и сычужный казеин. Первый содержит мало кальция, так как ионы Н2 выщелачивают его из казеинового комплекса, сычужный казеин - это смесь наоборот казеината кальция и он не растворяется в слабых щелочах в противоположность кислотному казеину. Различают два вида казеина, получаемого осаждением кислотами: кисломолочный творог и казеин-сырец. При получении кисломолочного творога кислота образуется в молоке биохимическим путем - культурами микроорганизмов, причем отделению казеина предшествует стадия гелеобразования. Казеин-сырец получают путем добавления молочной кислоты или минеральных кислот, выбор которых зависит от назначения казеина, так как под их воздействием структура осажденного казеина различна: молочнокислый казеин - рыхлый и зернистый, сернокислотный - зернистый и слегка сальный; соляно-кислый - вязкий и резинообразный. При осаждении образуются кальциевые соли применяемых кислот. Труднорастворимый в воде сульфат кальция нельзя полностью удалить при промывке казеина. Казеиновый комплекс довольно термоустойчив. Свежее нормальное молоко с рН 6,6 свертывается при температуре 150оС - за несколько секунд, при температуре 130оС более чем за 20 минут, при 100оС - в течение нескольких часов, поэтому молоко можно стерилизовать.

Радиоактивный анализ
Радиоактивный анализ открыл в конце XIX столетия (в 1895 г.) немецкий физик Вильгельм Конрад Рентген невидимые лучи способные беспрепятственно проходить через твёрдые тела и вызывать почерн...

Характеристика сим–триазиновых пестицидов и их содержание в различных объектах окружающей среды
Возделываемые культуры обладают разной конкурентной способностью к сорнякам в борьбе за свет, влагу и питательные элементы. Чем больше экологические требования сорняков совпадают с требованиями ку...

6. Фракционный состав казеина

1). Характеристика основных фракций.

2). Физико-химические свойства казеина.

В свежевыдоенном молоке казеин присутствует в форме мицелл, построенных из казеиновых комплексов. Казеиновый комплекс состоит агломерата (скопления) основных фракций: a, b, Y, Н -казеинов, которые имеют несколько генетических вариантов.

Согласно последним данным казеин можно разделить по схеме (рис.1), составленной на основе ревизии комитета по номенклатуре и методологии белков ассоциации американских ученых в области молочной промышленности.(ADSA).

Все фракции казеина содержат фосфор, в отличие от сывороточных белков. Группа as-казеинов обладает наибольшей электрофоретической подвижностью из всех казеиновых фракций.

as1-казеин - основная фракция as-казеинов. Молекулы as1-казеина состоят из простой номенклатурной цепи, содержащей 199 аминоклислотных остатков. Подобно b-казеину и в отличие от Н-казеина не содержит цистин. as2-казеин - фракция as-казеинов. Молекулы as2-казеина состоят из простой полептиптидной цепи, содержащей 207 аминокислотных остатков. Имеет свойства, общие как с as1-казеином, так и с Н-казеином. Подобно Н-казеину и в отличие от as1-казеина содержит два остатка цистеина:

as-казеин - фракция as-казеинов. Содержание ее составляет 10% от содержания as1-казеина. Имеет структуру, идентичную структуре as1-казеина, за исключением расположения фосфатной группы.

b-казеин, молекулы его состоят из простой политептидной цепи, содержат 209 аминокислотных остатков. Не имеет в своем составе цистеина и при концентрации ионов кальция, равной концентрации, их в молоке, нерастворим при комнатной температуре. Эта фракция наиболее гидрофобная, благодаря высокому содержанию пролина.

Н-казеин - имеет хорошую растворимость, ионы кальция не осаждают его. При действии сычужного и других протеолитических ферментов Н-казеин - распадается на пары - Н-казеин, осаждающийся вместе с as1, as2 - b- казеинами. Н-казеин является фосфогликопротеидом: содержит - триуглеводгалактозу, галактозамин и N-ацетил -нейралиновую (сиаловую) кислоту.

Группа U-казеинов являются фрагментами b-казеина, образовавшиеся путем протеолиза b-казеина ферментами молока.

Сыворотные белки - являются термолабильными. Начинают свертываться в молоке при температуре 69оС. Это простые белки, они построены практически только из аминокислот. Содержат в значительном количестве серосодержащие аминокслоты. Не коагулируют под действием сычужного фермента.

Лактоальбуминовая фракция - это фракция термолабильных сывороточных белков, которая не осаждается из молочной сыворотки при полунасыщении ее сульфатом аммония. Она - представлена b-лактоглобулином и a-лактоальбумином и альбумином сыворотки крови.

b-лактоглобулин - основной белок сыворотки. Нерастворим в воде, растворяется только в разбавленных растворах солей. Содержит свободные сульфгидрильные группы в виде остатков цистеина, которые участвуют в образовании привкуса кипяченого молока при тепловой обработке последнего. a-лактоальбумин - второй основной белок сыворотки. Выполняет особую роль в синтезе лактозы, является компонентом фермента лактозосинтетазы, который катализирует образование лактозы из уридин-дифосфатгалактозы и глюкозы.

Альбумин сыворотки крови попадает в молоко из крови. Содержание этой фракции в молоке коров, больных маститом, значительно больше, чем в молоке здоровых коров.

Иммуноглобулины - это фракция термолобильных сывороточных белков, осаждаемая из молочной сыворотки при полунасыщении ее сульфатом аммония или насыщении сульфатом магния. Она является гликопротеидами. Объединяет группу высокомолекулярных белков, имеющих общие физико-химические свойства и содержащих антитела. В молозиве количество этих белков очень велико и составляет 50-75% от содержания всего белка молозива.

Иммуноглобулины очень чувствительны к нагреванию. Иммуноглобулин разделяют на три класса: Uг. , Ur M (UM) и Ur А (UА), а класс Ur в свою очередь делится на 2 подкласса: Ur (U1) и Ur 2 (U2).Основной фракцией иммуноглоубинов является Ur 1

Протеозо-пептонная фракция (20%) относится к термостабильным высокомолекулярным пептидам, которые не выпадают в осадок при выдерживании при 95оС в течение 20 мин. и последующем подкислении до рН 4,6, но осаждаются 12%-ной трихлоруксусной кислотой. Протеозо-пептонная фракция представляет собой смесь фрагментов молекул белков молока. Эта фракция является промежуточной между собственно белковыми веществами и полипептидами. Электрофорез в полиакриламидном Геле выявил около 15 электрофоретическки различных зон, основные из которых - компоненты 3,5 и 8 - характеризуются низким содержанием ароматических аминокислот и метионина и сравнительно высоким - глутаминовой и аспаргиновой аминокислот. Содержат углеводы.

5. Физические свойства молока

1). Плотность, вязкость, поверхностное натяжение.

2). Осмотическое давление и температура замерзания.

3). Удельная электропроводность.

Плотность молока или объемная масса р при 20оС колеблется от 1,027 до1,032 г/см2, выражается и в градусах лактоденсиметра. Плотность зависит от температуры (понижается с ее повышением), химического состава (понижается при увеличении содержания жира и повышением при увеличении количества белков, лактозы и солей), а также от давления, действующего на него.

Плотность молока, определенная сразу же после доения ниже плотности, измеренной через несколько часов на 0,8-1,5 кг/м3. Это объясняется улетучиванием части газов и повышением плотности жира и белков. Поэтому плотность заготовляемого молока необходимо измерять не ранее чем через 2 часа после дойки.

Величина плотности зависит от лактационного периода, болезней животных, пород, кормовых рационов. Так. молозиво и молоко полученные от разных коров, имеют высокую плотность за счет повышенного содержания белков, лактозы, солей идругих составных частей.

Определяют плотность различными методами, технометрическими, ареометрическими и гидростатическими весами (плотность мороженого и молока в Германии).

На плотность молока влияют все его составные части - их плотность, которые имеют следующую плотность:

вода - 0,9998; белок - 1,4511; жир - 0,931;

лактоза - 1,545; соли - 3,000.

Плотность молока изменяется от содержания сухих веществ и жира. сухие вещества повышают плотность, жир понижают. На плотность оказывают влияние гибратация белков и степень отвердевания жира. Последнее зависит от температуры, способа обработки и частично от механических воздействий. С повышением температуры плотность молока уменьшается. Это объясняется прежде всего изменением плотности воды - главной составной части молока. В диапазоне температур от 5 до 40оС плотность свежего обезжиренного молока в пересчете на плотность воды с повышением температуры снижается сильнее. Такое отклонение не наблюдается в опытах с 5%-ным раствором лактозы.

Поэтому снижение плотности молока можно объяснить изменением гидратации белков. В диапазоне температур от 20 до 35оС можно наблюдать особенно сильное падение плотности сливок. Оно обусловлено фазовым переходом «твердый-жидкий» - в молочном жире.

Коэффициент расширения молочного жира значительно выше, чем воды. По этой причине плотность сырого молока при колебаниях температуры изменяется сильнее, чем плотность обезжиренного молока. Эти изменения тем больше, чем выше содержание жира.

Между плотностью, содержанием жира и сухого обезжиренного остатка существует прямая связь. Так как содержание жира определяют традиционным методом, а плотность измеряют быстро ареометром, то можно быстро и просто рассчитать содержание сухих веществ в молоке без трудоемкого и длительного определения сухих веществ путем сушки при 105оС. Для чего используют формулы пересчета:

С=4,9×Ж+А + 0,5; СОМО=Ж+А+ 0,76,

где С - массовая доля сухих веществ, %

СОМО - массовая доля сухого обезжиренного молочного остатка, %; Ж - массовая доля жира, %; А - плотность в градусах ареометра, (оА); 4.9, 4, 5; 0.5; 0.76 - постоянные коэффициенты.

Плотность отдельных молочных продуктов как и плотность молока зависит от состава. Плотность обезжиренного молока выше, чем сырого и постоянные коэффициенты.

Плотность отдельных молочных продуктов как и плотность молока зависит от состава. Плотность обезжиренного молока выше, чем сырого и _________. С увеличением жира плотность сливок снижается. Устанавливать плотность твердых и пастообразных молочных продуктов труднее, чем жидких. У сухого молока различают фактическую плотность и насыпной вес. Для контроля фактической плотности используют специальные ---нометры. Плотность сливочного масла, как и сухого молока, зависит не только от количества влаги и сухого обезжиренного остатка, но и от содержания воздуха. Последний определяют флотационным методом. Это позволяет определить содержание воздуха в масле по его плотности. Метод этот приближенный, но на практике этого достаточно.

Плотность молока изменяется при фальсификации - при добавлении Н2О понижается, и повышается при подснятии сливок или разбавлении обезжиренным молоком. Поэтому по величине плотности косвенно судят о натуральности молока при подозрении на фальсификацию. Однако молоко не удовлетворяющее требованиям ГОСТ 13264-88 по плотности, т. е. ниже 1,027 г/см3, но цельность которой подтверждена стойловой пробой, принимается как сортовое.

Вязкость или внутреннее трение, нормального молока при 20оС в среднем составляет 1,8×10-3Па.с. Она зависит главным образом от содержания казеина и жира, дисперсности мицелл казеина и шариков жира, степени их гидратации и агрегирования сывороточные белки и лактоза незначительно влияют на вязкость.

В процессе хранения и обработки молока (перекачивание, гомогенизация, пастеризация и т. д.) вязкость молока повышается. Это объясняется увеличением степени диспергирования жира, укрупнением белковых частиц, адсорбцией белков на поверхности шариков жира и т. д.

Практический интерес представляет вязкость сильноструктурированных молочных продуктов - сметаны, простокваши, кисломолочных напитков и пр.

Поверхностное натяжение - молока ниже поверхностного натяжения Н2О (равно 5×10-3 н/м при t -20оС). Более низкое по сравнению с Н2О значение поверхностного натяжения объясняется наличием в молоке ПАВ - фосфолипидов, белков, жирных кислот и т. д.

Поверхностное натяжение молока зависит от его температуры, химического состава, состояния белков, жира, активности липазы, продолжительности хранения, режимов технической обработки и т. д.

Так, поверхностное натяжение снижается при нагревании молока и особенно сильно при его ___лизе. так как в результате гидролиза жира образуют ПАВ - жирные кислоты, ди- и моноглицериды, понижающие величину поверхностной энергии.

Температура кипения молока несколько выше Н2О вследствие наличия в молоке солей и отчасти сахара. Она равно 100,2оС.

Удельная электропроводность. Молоко - плохой проводник тепла. Ее обуславливают главным образом ионы Cl-, Na+, K+, N. Электрически заряженные казеин, сывороточные белки. Она равна 46×10-2 См. м-1 зависит от лактационного периода, породы животных и др. Молоко, полученное от животных, больных маститом, имеет повышенное электро_______________________

Осмотическое давление и температура замерзания. Осмотическое давление молока близко по величине к осмотическому давлению крови животного и в среднем составляет 0,66 мга. Оно обусловлено высокодисперсными веществами: лактозой и хлоридами. Белковые вещества, коллоидные соли незначительно влияют на осмотическое давление, жир практически не влияет.

Осмотическое давление рассчитывают по температуре замерзания молока, которая равна -0,54оС по формуле согласно законам Рауля и Вант-Гоффа

Росм. = t×2,269/К, где t - понижение температуры замерзания исследуемого раствора; С; 2,269 - осмотическое давление 1 моль вещества в 1 л раствора, мпа; К - криоскопическая постоянная растворителя, для воды равна 1,86.

Следовательно: Р осм. =0,54×2,269/1,86+0,66 мпа.

Осмотическое давление молока, как и других физиологических жидкостей животных поддерживается на постоянном уровне. Поэтому при повышении в молоке содержания хлоридов в результате изменения физиологического состояния животного, особенно перед концом лактации или при заболевании, происходит одновременное снижение количества другого низкомолекулярного компонента молока - лактозы.

Температура замерзания также постоянная физико-химическое свойство молока, т. к. оно обуславливается только истинно расторимыми составными частями молока: лактозой и солями, причем последние содержатся в постоянной концентрации. Температура замерзания колеблется в узких пределах от -0,51 до -0,59оС. Она изменяется в течение лактационного периода при заболевании животного и при фальсификации молока воды или соды. И вследствие отклонения приращения лактозы. В начале лактации температуры замерзания понижается (-0,564оС) в середине - повышается (-0,55оС); в конце снижается (-0,581оС).

В12 удовлетворяется за счет синтеза его микрофлорой желудочно-кишечного тракта. В молоке витамина В12 содержится около 0,4 мкг на 100 г (суточная потребность составляет 3 мкг). Молоко и молочные продукты покрывают более 20% суточной потребности человека в витамине В12 Аскорбиновая кислота (витамин С). Она участвует в окислительно-восстановительных процессах, происходящих в организме. ...

Молочных продуктов при хранении – 2 ч. 8. Биохимические функции, строение и состав мышечной ткани – 6 ч. 9. Биохимия созревания мяса – 6 ч. Всего 26 ч. Темы лабораторно-практических занятий 1. Определение основных компонентов, биохимических и физико-химических показателей молока 6 ч. 2. Определение биохимических и физико-химических показателей при обработке молока и выработке...

Полученного от здоровых вотных, в хозяйствах благополучных но заразным болезням. Вкус и запах типичный для каждого вида, без посторонних прикусов и запахов. Кроме того, обязательным условием ветеринарно-санитарной экспертизы сыров является определение в готовом продукте массовых долей жира. влаги и поваренной соли. Таблица 6 .Балльная оценка качества сыра Показатель Максимальное количество...

Степени дисперсности и стабильности жировой фазы. Центробежная очистка не вызывает существенных изменений жира. Степень обезжиривания при сепарировании зависит от состава, физико-химических свойств молока, степени диспергирования жира, плотности, вязкости и кислотности. Отрицательно на степени обезжиривания сказываются длительное хранение молока при низких температурах, предварительное...

Электрический заряд белков определяется ионизированными группами: -СОО - , NH 3 + и др. В водной среде карбоксильные и фосфатные группы диссоциируют (отдают протон) и переходят в форму анионов:

R–COOH R–COO - + H +

R–O–P = O R–O–P = O + 2H +

Аминогруппы, гуанидиновые группы присоединяют протоны и переходят в катионы:

R–NH 2 + H + R–NH 3 +

R–NH–C–NH 2 + H + R–NH–C–NH 2

От величины электрических зарядов на поверхности белков зависят: 1 – способность к гидратации; 2 – способность к передвижению в электрическом поле; 3 – кислый или основной характер белков; 4 – растворимость.

1. Для белков характерна очень высокая степень гидратации, т.е. связывание воды: 1 г казеина связывает 2-3,7 г и более воды. На поверхности электрически заряженной коллоидной частицы образуется мономолекулярный слой связанной воды вследствие полярности молекул воды. На этом слое адсорбируются другие частицы воды и т.д. По мере утолщения новые молекулы воды все слабее удерживаются белком и легко отделяются от него при повышении температуры, внесении электролитов и проч. Гидратная оболочка препятствует агрегации молекул белка в нативном состоянии и их коагуляции.

2. Величина заряда определяет подвижность белков в электрическом поле и является основой электрофоретического разделения и идентификации белков. Величина заряда белка зависит от рН. С понижением рН диссоциация СООН-групп замедляется и в дальнейшем прекращается полностью. В щелочной среде они, наоборот, полностью диссоциированы.

3. При рН свежего молока, равном 6,6-6,8, казеин несёт и положительные, и отрицательные заряды, с преобладанием отрицательных. То есть суммарный заряд на поверхности казеина отрицателен.

4. Если постепенно снижать рН, то ионы Н + будут связываться заряженными СОО - -группами с образованием незаряженных карбоксильных групп, т.е. уменьшается величина отрицательного заряда. При определенном значении рН (4,6-4,7) количество положительных зарядов на поверхности частиц казеина будет равно количеству отрицательных. В этой точке, которая называется изоэлектрической (pI) , белки теряют электрофоретическую подвижность, снижается степень гидратации и, следовательно, стабильность, т.е. казеин коагулирует. Сывороточные белки при этом остаются в растворе.

На растворимость белков также влияет концентрация солей в смеси:

При небольшой концентрации электролита растворимость повышается;

Очень высокие концентрации солей лишают белки гидратной оболочки и они выпадают в осадок (высаливание) (обратимый процесс).

Спирт и ацетон также действуют как водоотнимающие вещества, причем необратимо. Действие усиливается, когда белок находится в неустойчивой форме (алкогольная проба определения термоустойчивости молока).

Сывороточные белки – это белки молока, остающиеся в сыворотке после осаждения казеина из сырого молока при рН 4,6 и температуре 20°С. Они составляют 15-22% всех белков молока. Так же как и казеин не являются гомогенными, а состоят из нескольких фракций, главные из которых β-лактоглобулин (АВСDD 2), α-лактальбумин (АВ), альбумин сыворотки крови, иммуноглобулины, компоненты протеозопептонной фракции . Кроме того, в сыворотке содержатся лактоферрин, трансферрин, ферменты, гормоны и др. минорные компоненты.

Сывороточные белки содержат больше незаменимых аминокислот, чем казеин, поэтому более полноценны и их необходимо использовать на пищевые цели.

Некоторые свойства сывороточных белков проявляются в ходе различных технологических процессов и оказывают влияние на качество продуктов.

Важнейшими технологическими свойствами сывороточных белков молока является их высокая влагоудерживающая способность и термолабильность, т.е. их денатурация при нагревании (95°С в течение 20 мин). Полипептидные цепи сывороточных белков имеют α-спиралевидную конфигурацию и высокое содержание S-содержащих аминокислот. При нагревании происходит разрыв водородных связей и побочных валентных связей α-спирали; полипептидные цепи развертываются. Между молекулами сывороточных белков происходит формирование новых водородных связей и дисульфидных мостиков, что ведет к тепловой коагуляции, при этом сывороточные белки превращаются в очень мелкие хлопья, которые в пастеризаторе осаждаются вместе с Са 3 (РО 4) 2 в виде молочного камня или оседают на казеиновых частицах, блокируя их активную поверхность. Тепловая обработка ведет также к реакции между α-лактальбумином и β-лактоглобулином.

β-лактоглобулин – основной сывороточный белок, содержит свободные SH-группы, составляет 7-12% общего количества белков молока.

Денатурированный при пастеризации β-лактоглобулин образует комплексы с æ-казеином и осаждается вместе с ним при кислотной и сычужной коагуляции казеина. Образование комплекса β-лактоглобулин - æ-казеин значительно ухудшает атаку æ-казеина сычужным ферментом и снижает термоустойчивость мицелл казеина.

α-лактальбумин составляет 2-5% общего количества белков молока, тонкодиспергирован; не коагулирует в изоэлектрической точке (рН 4,2-4,5), т.к. сильно гидратирован; не свертывается сычужным ферментом; термостабилен из-за большого количества S-S-связей; играет важную роль в синтезе лактозы.

Альбумин сыворотки крови (0,7-1,5%) поступает в молоко из крови. В маститном молоке этой фракции много.

Иммуноглобулины (Иг) выполняют функцию антител (агглютинина), поэтому в обычном молоке их мало (1,9-3,3% общего количества белков), а в молозиве они составляют основную массу (до 90%) сывороточных белков. Очень чувствительны к нагреванию.

Протеозо-пептоны – наиболее термостабильная часть сывороточных белков. Составляют 2-6% всех белков молока. Не осаждаются при 95-100°С в течение 20 мин и подкислении до рН 4,6; осаждаются 12%-ной трихлоруксусной кислотой.

Минорные белки :

– лактоферрин (красный железо-связывающий белок), гликопротеид, содержится в количестве 0,01-0,02%, обладает бактериостатическим действием на Е.coli;

– трансферрин аналогичен лактоферрину, но с другой последовательностью аминокислот.

Около 95% казеина находится в молоке в виде сравнительно крупных коллоидных частиц -- мицелл -- которые имеют рыхлую структуру, они сильно гидратированы.

В растворе казеин имеет ряд свободных функциональных групп, которые обуславливают его заряд, характер взаимодействия с Н 2 О (гидрофильность) и способность вступать в химические реакции.

Носителями отрицательных зарядов и кислых свойств казеина является и Y-карбоксильные группы аспаргиновой и глютаминовой кислот, положительных зарядов и основных свойств -- -аминогрупп лизина, гуанидовые группы аргинина и имидазольные группы гистидина. При рН свежего молока (рН 6,6) казеин имеет отрицательный заряд: равенство положительных и отрицательных зарядов (изоэлектрическое состояние белка) наступает в кислой среде при рН 4,6-4,7; следовательно - но в составе казеина преобладают дикарбоновые кислоты, кроме того, отрицательный заряд и кислые свойства казеина усиливают гидроксильные группы фосфорной кислоты. Казеин принадлежит к фосфоропротеидам -- в своем составе содержит Н 3 РО 4 (органический фосфор), присоединенную моноэфирной связью к остаткам серина:

R CH - CH 2 - O - P = O = О

Казеин серинфосфорная кислота

Своими полярными группами и пептидными группировками главных цепей казеин связывает значительное количество Н 2 О -- не более 2 ч. на 1 ч. белка, что имеет практическое значение, обеспечивает устойчивость частиц белка в сыром, пастеризованном и стерилизованном молоке; обеспечивает структурно-механические свойства (прочность, способность отделить сыворотку) кислотных и кислотно-сычужных сгустков, образующихся при выработке кисломолочных продуктов и сыра, т. к. в процессе высокотемпературной тепловой обработке молока денатурируется -лактоглобулин взаимодействуя с казеином и свойства гидрофильные казеина усиливаются: обеспечивая влагоудерживающую и водосвязывающую способность сырной массы при созревании сыра, т. е. консистенция готового продукта.

Казеин-амфотерин. В молоке он имеет явно выраженные кислые свойства.

СООН СОО -

Его свободные карбоксильные группы дикарбоновых АК и гидроксильные группы фосфорной кислоты взаимодействуя с ионами солей щелочных и щелочноземельных металлов (Na + , K + , Ca +2 , Mg +2) образуют казеинаты. Щелочные растворители в Н 2 О, щелочноземельные нерастворимы. Казеинат кальция и натрия имеют большое значение при производстве плавленых сыров, при котором часть казеината кальция превращается в пластичный эмульгирующий казеинат натрия, который все шире используется в качестве добавки при производстве пищевых продуктов.

Свободные аминогруппы казеина взаимодействуют с альдегидом (формальдегид)

R - NH 2 + 2CH 2 O R - N

Эту реакцию используют при определении белка в молоке методом формального титрования.

Взаимодействие свободных аминогрупп казеина (в первую очередь -аминогрупп лизина) с альдегидными группами лактозы и глюкозы объясняется первая стадия реакции меланоидинообразования

R - NH 2 + C - R R - N = CH - R + H 2 O

альдозиламин

В зависимости от вида осаждения различают: кислотный и сычужный казеин. Первый содержит мало кальция, так как ионы Н 2 выщелачивают его из казеинового комплекса, сычужный казеин -- это смесь наоборот казеината кальция и он не растворяется в слабых щелочах в противоположность кислотному казеину. Различают два вида казеина, получаемого осаждением кислотами: кисломолочный творог и казеин-сырец. При получении кисломолочного творога кислота образуется в молоке биохимическим путем -- культурами микроорганизмов, причем отделению казеина предшествует стадия гелеобразования. Казеин-сырец получают путем добавления молочной кислоты или минеральных кислот, выбор которых зависит от назначения казеина, так как под их воздействием структура осажденного казеина различна: молочнокислый казеин -- рыхлый и зернистый, сернокислотный -- зернистый и слегка сальный; соляно-кислый -- вязкий и резинообразный. При осаждении образуются кальциевые соли применяемых кислот. Труднорастворимый в воде сульфат кальция нельзя полностью удалить при промывке казеина. Казеиновый комплекс довольно термоустойчив. Свежее нормальное молоко с рН 6,6 свертывается при температуре 150 о С -- за несколько секунд, при температуре 130 о С более чем за 20 минут, при 100 о С -- в течение нескольких часов, поэтому молоко можно стерилизовать.

С коагуляцией казеина связана его денатурация (свертывание), она появляется в виде хлопьев казеина, либо в виде геля. При этом хлопьеобразование получает название коагуляции, а гелеобразование -- свертывание. Видимым макроскопическим изменениям предшествуют субмикроскопические изменения на поверхности отдельных мицелл казеина, они наступают при следующих условиях

-- при сгущении молока -- казеин мицеллы образует слабо связанные друг с другом частицы. В сгущенном молоке с сахаром этого не наблюдается;
-- при голодании -- мицеллы распадаются на субмицеллы, шарообразная форма их деформируется;
-- при нагревании в автоклаве 130 о С -- происходит разрыв главных валентных связей и увеличивается содержание небелкового азота;
-- при сушке распылительной -- форма мицелл сохраняется. при контактном способе -- форма их изменяется, что влияет на плохую растворимость молока;
-- при сублимационной сушке -- изменение незначительны.

Во всех жидких молочных продуктах видимая денатурация казеина крайне нежелательна.

В молочной промышленности явление коагуляции казеина вместе с сывороточными белками получают копреципитаты, используют СаСl 2 , NH 2 и гидроокись кальция.

Все процессы денатурации казеина, кроме высаливания считаются необратимыми, но это верно только в том случае, если под обратимостью процессов понимается восстановление нативных третичной и вторичной структур белков молока. Практическое значение имеет обратимое поведение белков, когда они из осажденной формы могут переходить снова в коллоидно-дисперсное состояние. Сычужное свертывание в любом случае представляет собой необратимую денатурацию, так как при этом расщепляются главные валентные связи. Сычужные казеины не могут перейти вновь в первоначальную коллоидную форму. И наоборот, обратимость может способствовать гелеобразованию пара -- Н-казеина сублимационной сушки при добавлении концентрированного раствора поваренной соли. Обратим также процесс образования мягкого геля, обладающего тиксотропными свойствами, в УВТ-молоке при комнатной температуре. На начальной стадии легкое встряхивание приводит к пептизации геля. Осаждение кислоты казеина -- обратимый процесс. В результате добавления соответственного количества щелочи казеин в виде казеината снова переходит в коллоидный раствор. Хлопьеобразование казеина имеет также большое значение с точки зрения физиологии питания. Мягкий сгусток образуется при добавлении слабокислых компонентов, например, лимонной кислоты, или удалении части ионов кальция методом ионообмена, а также при предварительной обработке молока протеолептическими ферментами, т. к. такой сгусток образует в желудке тонкий мягкий сгусток.

Казеин, как и сыворотка, приходит из коровьего молока. На его долю приходится примерно 80 процентов от общего содержания молочного белка, другие 20 процентов составляет сывороточный белок. Казеин нерастворим, это цельный белок молока.

Казеином часто называют казеинат кальция, включающий в белковую структуру ион кальция.

Преимущества казеина

Преимуществ у казеинового протеина довольно много, особенно у тех, кто придерживается активного режима тренировок. Прежде всего, казеин является белком животного происхождения, что ставит его выше растительных белков, например, соевого, в плане пользы для мышечной гипертрофии после физических нагрузок. Все основные белки молока животных способствуют синтезу мышечного белка, в том числе благодаря активации цели рапамицина млекопитающих (mTOR) и являются полноценными белками (содержат все незаменимые аминокислоты , в том числе BCAA и глютамин).

Побочные действия казеина

Некоторое количество людей страдают аллергией на казеин. Они могут испытывать побочные эффекты, такие как расстройство желудка, боли, диарея, рвота или другие проблемы.

Кроме того, прием большого количества казеина может вызвать некоторые проблемы с пищеварением даже у не страдающих аллергией. Принятый в больших количествах, он может привести к вздутию живота и дискомфорту, особенно у окружающих вас людей.